Nobelpreisträger Robert Huber im chemischen Kolloquium der Uni
Bielefeld (sas). Die Begeisterung für sein Fach schlägt bei Robert Huber immer wieder durch: »Leben ist Chemie«, schwärmt er. Und um sie zu verstehen, müsse man die Mitspieler kennen - und zwar bis ins molekulare Detail. Und im Detail kennt sich Prof. Dr. Huber aus. Der Chemie-Nobelpreisträger des Jahres 1988, am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried tätig, hat im Rahmen eines chemischen Kolloquiums in der Universität Bielefeld über Proteine und ihre Strukturen gesprochen. Proteine - Eiweiße - sind große Moleküle, die aus einer Vielzahl von Aminosäuren gebildet werden. Sie sind die Bausteine der Zellen, sie steuern die Vorgänge im Körper. Von ihrer Art und Struktur hängen die Eigenschaften eines Organismus ab - einschließlich mancher Fehlfunktion. Die »Bauanleitung« für die Proteine ist im genetischen Code enthalten. »Ein defektes oder fehlendes Molekül reicht oft aus«, sagt Huber. Sichelzellenanämie oder die Bluterkrankheit hätten eine identifizierbare molekulare Ursache - und manchmal auch Krebs. »Wenn die Ursache definiert ist, kann man mit Hilfe der Strukturanalyse gezielt Medikamente entwickeln, die genau und nur dort wirken, wo sie sollen.« Structure based drug design nennt es der Wissenschaftler, wenn er klar bestimmte Zielmoleküle angeht. Robert Huber, Fachmann für die Photosynthese, verdeutlicht das Vorgehen an einem Beispiel aus der Botanik: »Wir können auf diese Weise neue Fungizide oder Herbizide zur Bekämpfung von Unkräutern entwickeln. Uns ist die Enzymkette, die in der Pflanze das Chlorophyll, das Blattgrün, synthetisiert, bekannt. Wenn wir sie unterbrechen, geht das Unkraut prompt ein.« Wichtig ist dabei allerdings, gegen die unerwünschten Kräuter vorzugehen, bevor die Kulturpflanze ausgetrieben hat.
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